真核生物蛋白可以通過與各種小分子物質(zhì)或蛋白質(zhì)相結(jié)合的方式被修飾。在眾多的修飾方式當中有一種就是與泛素蛋白或泛素樣蛋白（UBL）相結(jié)合，采用這種抗原肽修飾方法可以對多種生理過程進行調(diào)控。UBL蛋白可以控制被修飾蛋白與其它生物大分子（比如蛋白酶體或染色質(zhì)）間的相互作用。各種UBL系統(tǒng)都會使用相應(yīng)的酶來催化修飾反應(yīng)，不過這些修飾反應(yīng)中大部分都是暫時的。有越來越多的證據(jù)表明這種UBL抗原肽修飾途徑來自原核生物的硫轉(zhuǎn)移酶系統(tǒng)（sulphurtransferase system）及相關(guān)酶類。而且，在真核生物的共同祖先中，類似于UBL連接酶和UBL去連接酶的蛋白也是廣泛存在的，這些證據(jù)都說明UBL抗原肽修飾系統(tǒng)不是起源于真核生物。

真核細胞內(nèi)的蛋白都會經(jīng)歷各種翻譯后修飾，這些修飾過程極大地擴展了蛋白的功能多樣性和動力學多樣性。蛋白可以通過與磷酸基團、甲基化基團、乙�；鶊F或某些蛋白質(zhì)基團（通常這種連接方式都是短暫的）相連接的方式被修飾。而泛素蛋白修飾方式就是上述與蛋白質(zhì)相連的修飾方式中第一個被發(fā)現(xiàn)的�，F(xiàn)在，我們已經(jīng)對這種修飾途徑研究得非常透徹了。泛素蛋白是一小分子蛋白，它在真核生物界非常保守，但是在真細菌界（Eubacteria）和古細菌界（Archaea）都不存在。泛素蛋白還可以與上千種不同的蛋白結(jié)合。

泛素化過程是一個復雜的過程（背景知識框1）。UBL修飾途徑也與泛素化修飾途徑類似。參與UBL修飾途徑的酶雖然各不相同，但在進化上都與參與泛素化途徑的酶具有相關(guān)性。由于泛素蛋白與UBL蛋白具有相同的三維核心結(jié)構(gòu)——β-抓握折疊（β-grasp fold）結(jié)構(gòu)——這說明各種不同的UBL修飾系統(tǒng)都源自一個共同的祖先。