目前實驗室里常用的蛋白定量的方法通常主要有三種： BCA蛋白定量、Bradford蛋白定量法和紫外分光法。 

BCA 蛋白定量 的實驗原理是在堿性條件下，H | NH2----C-COOH | R 將Cu²+還原為CU+與 BCA 結(jié)晶為紫色的化合物，再通過測定 562 nm波長OD值來判定還原劑的含量。

下列表分別對兩種實驗方法做以對比：

通過上表中的的對比，我們不難看出Bradford實驗法的速度比較快，平常BCA 蛋白定量 的孵育時間大約30分鐘甚至更長，而采用Bradford蛋白定量法則需要幾分鐘即可完成實驗。

雖然其標(biāo)準曲線的線性擬合程度不如BCA定量法，但它的二項式契合度卻較高。
（下圖顯示為：二項式的標(biāo)準曲線制作方法）

除此之外，Bradford 蛋白定量還有一個小小的缺陷，那就是它比較容易受高濃度的去垢劑影響，比如需要SDS的實驗濃度低于0.01%，TRITON X-100的實驗濃度低于0.005%等。
解決的辦法是：使用與Bradford 兼容的去垢劑，從而匹配到相應(yīng)的實驗濃度即可。

Bradford蛋白定量實驗雖然實驗在制作二項式標(biāo)線和公式計算較繁瑣，但如果能成功破解以上三個問題，那么Bradford法對比BCA法來說還是有不少優(yōu)勢的，比如可以節(jié)省很多時間等。對于追求實驗效率的實驗員來說，熟練掌握Bradford實驗法是個不錯的選擇。