主題:Single-molecule force spectroscopy of protein-membrane interactions
[前言簡(jiǎn)介]
目前科學(xué)研究正朝著更加微觀的方向發(fā)展,以揭示分子結(jié)構(gòu)和運(yùn)動(dòng)機(jī)理。破譯分子作用機(jī)制迫切需要能夠在單分子水平上檢測(cè)生物分子發(fā)生相互作用的方法。光鑷精密的單分子力學(xué)測(cè)量特性可以應(yīng)用于生物大分子解析,大大拓展對(duì)生命本質(zhì)的了解,對(duì)于結(jié)構(gòu)學(xué)研究、單分子互作、單分子生物物理研究有著重要的作用。
Lumicks C-trap熒光光鑷系統(tǒng)是世界上套實(shí)時(shí)同時(shí)操作和可視化分子相互作用的設(shè)備。它將高分辨率光鑷、共聚焦顯微鏡或STED超分辨顯微鏡與微流控系統(tǒng)相結(jié)合?梢远ㄎ环磻(yīng)的結(jié)合位點(diǎn),實(shí)時(shí)監(jiān)測(cè)生物分子的單分子動(dòng)力學(xué)特性。應(yīng)用于DNA蛋白互作、蛋白折疊與去折疊、小分子蛋白互作、細(xì)胞骨架和馬達(dá)蛋白互作以及脂滴融合等不同研究方向。
Lumicks C-trap熒光光鑷系統(tǒng)的研究成果廣泛的發(fā)表在諸如Nature, Science, Cell等雜志中,如最近在Cell上發(fā)表的一篇文章(Wasserman et al. Cell,2019),闡述了CMG解旋酶在DNA復(fù)制過程中的作用及其在單鏈DNA與雙鏈DNA之間的移動(dòng);如最近發(fā)表在Nature上發(fā)表的文章(Avellaneda et al. Nature, 2020)解析了分子伴侶ClpB可以逆轉(zhuǎn)聚集過程,插入并拉開蛋白鏈中暴露的環(huán)狀結(jié)構(gòu),能夠從蛋白質(zhì)聚集物中提取蛋白質(zhì)的過程。10月21日,我們邀請(qǐng)了中科院物理所馬璐研究員介紹其課題組利用光鑷技術(shù)研究膜蛋白與膜之間的相互作用關(guān)系。
[報(bào)告簡(jiǎn)介]
生命系統(tǒng)中的諸多生命過程依賴于蛋白分子與膜之間的相互作用產(chǎn)生的機(jī)械力,如何準(zhǔn)確的測(cè)量這種相互作用對(duì)于理解這些單分子層次動(dòng)力學(xué)過程的機(jī)制非常重要。本次報(bào)告中,馬璐研究員將介紹其課題組發(fā)展的單分子力譜測(cè)量技術(shù)定量測(cè)定突觸結(jié)合蛋白-1(Syt1)以及延伸突觸結(jié)合蛋白-2 (E-Syt2)通過C2結(jié)構(gòu)域與質(zhì)膜的結(jié)合。Syts和E-Syts可以通過多個(gè)C2結(jié)構(gòu)域與突觸囊泡和內(nèi)質(zhì)網(wǎng)結(jié)合,分別實(shí)現(xiàn)對(duì)于膜融合以及脂質(zhì)的交換調(diào)節(jié)。其課題組通過光鑷將附著于硅小球上的質(zhì)膜上單個(gè)蛋白拉伸出來,在超高的時(shí)間與空間分辨率下測(cè)定蛋白與膜結(jié)合力以及蛋白的構(gòu)象變化,此技術(shù)可以廣泛的應(yīng)用于膜蛋白與膜的相互作用研究。
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[主講人介紹]
馬璐研究員,中國(guó)科學(xué)院物理研究所
馬璐研究員,博士畢業(yè)于美國(guó)匹茲堡大學(xué)化學(xué)系。博后階段在耶魯大學(xué)細(xì)胞生物學(xué)系Yongli Zhang教授課題組從事生物過程和人類疾病過程中相關(guān)蛋白質(zhì)的動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)和折疊動(dòng)力學(xué)等相關(guān)課題的研究。2016年加入中科院物理所軟物質(zhì)實(shí)驗(yàn)室,通過光鑷,磁鑷等不同的單分子技術(shù)與熒光成像相結(jié)合研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu),蛋白質(zhì)相互作用,蛋白質(zhì)與膜的相互作用以及生物膜性質(zhì)功能。
[報(bào)告時(shí)間]
開始: 2020年10月21日 15:00
結(jié)束: 2020年10月21日 16:00
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