微量熱泳動儀MST用戶清華大學生命科學學院柴繼杰教授研究組、中科院遺傳與發(fā)育研究所楊維才研究員研究組合作在《Nature》上發(fā)表《植物肽激素phytosulfokine受體的別構激活機制》（Allosteric receptor activation by the plant peptide hormone phytosulfokine）研究論文（Nature 2015, 525, 265-268），揭示了植物重要肽類激素phytosulfokine (PSK) 的識別和受體激活分子機理。

植物肽類激素，同植物經(jīng)典激素一樣，對植物體的生長發(fā)育等生理活動具有重要的調(diào)控作用。PSK是較早被發(fā)現(xiàn)和研究的一種含兩個酪氨酸磺化修飾的五肽激素，在植物的生長發(fā)育、抗逆和先天免疫等方面有廣泛調(diào)控作用。PSK發(fā)揮活性是通過與細胞膜上的受體激酶PSKR結合來發(fā)揮功能。但PSK被受體PSKR識別的分子機理以及后續(xù)的受體激活機制還需闡明。

柴繼杰研究組通過解析PSKR胞外區(qū)結合PSK的復合物結構，闡明了PSKR胞外區(qū)通過其島區(qū)來識別PSK的分子機理。深入的結構分析提示SERK家族成員可能作為共受體參與PSKR的受體激活，體外生化實驗初步證實了這一假設，同時通過與中科院遺傳與發(fā)育研究所楊維才研究員研究組合作，利用植物體內(nèi)生化和遺傳學的方法最終證明了這一假設。這也是通過結構生物學提示找到PSK信號轉導通路上的新成份。通過解析和對比分析PSKR/PSK/SERK三元復合物結構和單獨的PSKR結構，揭示了PSK通過誘導原本無序的受體PSKR島區(qū)產(chǎn)生與共受體SERK結合的新界面通過

Nanotemper公司的微量熱泳動儀（MST）研究人員測量出PSKR與PSK的親和能力（Kd：1.55 µM）明顯強于無磺化修飾的dPSK（Kd：41.5 µM)，與體內(nèi)數(shù)據(jù)一致(圖 a)。此外研究人員還使用MST確定了PSKR上多個對識別PSK至關重要的氨基酸(圖 b)。

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